Tal vez conozcas DeepMind, la compañía de inteligencia artificial propiedad de Google que se ha vuelto famosa en los últimos años por sus increíbles hazañas. Ya en 2021 saltó a la fama por su precisión a la hora de determinar estructuras proteicas en poco tiempo. Ahora, vuelve a copar las portadas gracias a AlphaFold, por un hito que va un paso más allá.
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Según relata DeepMind en su blog, tan solo dos años después de su lanzamiento y de la creación de la base de datos de estructuras de proteínas AlphaFold, dicha IA ha conseguido información de más de 200 millones de proteínas, pudiendo predecir así la estructura molecular de las mismas con una precisión enorme.
Gracias a AlphaFold, DeepMind ha conseguido junto al Instituto Europeo de Bioinformática del Laboratorio Europeo de Biología molecular, predicciones de la estructura tridimensional de prácticamente todas las proteínas conocidas por la ciencia. Un conocimiento de valor incalculable que estará a disposición para los científicos de la comunidad.
Nuevo hito científico
Una de las principales claves para entender el hito que AlphaFold ha conseguido es entender lo costoso que es descifrar la estructura de una proteína. Y es que la composición química de una proteína es solo una pequeña pieza del puzle, ya que la información reside en cómo se pliega sobre sí misma, creando microestructuras por el camino. Si no se pliega de la forma correcta, no funcionará como debería en un sistema biológico.
La idea es que analizar estas estructuras es algo increíblemente difícil y lento debido a lo complejas que son dichas formas. Esto requería experimentos muy largos, que se podían alargar muchísimo en el tiempo, para así diseñar medicamentos concretos. Lo que consiguió DeepMind con AlphaFold es que esta IA pronosticara el plegamiento de las proteínas con una precisión brutal y en muchísimo menos tiempo.
Predicciones de DeepMind con AlphaFold.
De esta forma, AlphaFold ha sido capaz de otorgar información de más de 200 millones de proteínas. Según los desarrolladores de AlphaFold, esto implica que ha conseguido información de prácticamente todos los organismos "cuyo genoma ha sido secuenciado", pasando de casi 1 millón de estructura a más de 200 millones. Esto implica que su conocimiento ha aumentado por 200.
Este aumento incluye estructuras para todo tipo de especies, no solo las humanas. Esto, según los responsables de DeepMind, abre "nuevas vías de investigación en las ciencias de la vida". Eric Topol, fundador y director del centro biomédico Scripss Research, detalla el ahorro de tiempo que supone el uso de AlphaFold. "Determinar la estructura 3D de una proteína solía tardar muchos meses o años, ahora toma segundos".
Para la comunidad científica
La base de datos del sistema AlphaFold, que contiene tal preciada información, será libre y gratuita para la comunidad científica. Las predicciones realizadas entre DeepMind y el EMBL-EBI estarán disponibles de forma completamente abierta en la base de datos de AlphaFold.
Especies representadas en la base de datos AlphaFold DB
Gracias a las capacidades de AlphaFold y al carácter abierto de sus descubrimientos, Topol explica que con esta "nueva adición de estructuras que iluminan casi todo el universo de proteínas, podemos esperar que se resuelvan más misterios biológicos cada día".
Tal y como detalla Rosana Kapeller, presidente y CEO de ROME Therapeutics, AlphaFold se ha convertido "en una herramienta esencial para la investigación biofarmacéutica. [...] La velocidad y la precisión de AlphaFold están acelerando el proceso de descubrimiento de fármacos, y solo estamos comenzando a darnos cuenta de su impacto en la obtención de nuevos medicamentos para los pacientes con mayor rapidez.
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Ya el año pasado, DeepMind usó AlphaFold para crear el mapa de proteínas humanas más completo, el cual ya de base era gratuito. En este momento, AlphaFold había podido predecir la estructura proteica de la mayoría de las proteínas del cuerpo, así como el de otros 20 organismos. Ahora, este mapa se renueva con las 200 millones de estructuras de proteínas adicionales, y de nuevo manteniendo su carácter abierto.